Сабарос электроды: Электрод сварочный ME-100 4,0 мм SABAROS ME-100Ф4,0 купить в Санкт-Петербурге, доставка по России

Цена: Цену уточняйте

за 1 ед.

Описание товара

Данная горелка предназначена для восстановления размеров тел вращения в условиях механического цеха – шеек валов насосов и электродвигателей, защитных втулок насосов и т.д.

Большими достоинствами такого метода восстановления изношенных цилиндрических поверхностей относительно РДС являются:

– полное отсутствие в детали сварочных напряжений,

– нет необходимости в проведении термической обработки после напыления,

– толщина покрытия от 0.1 до 2 мм,

– ремонт выполняет один человек – от проточки перед напылением до финишной мех. обработки после напыления,

– гораздо экономнее расходуется материал.

Товары, похожие на Горелка Sabaros MetalSpray Jet

Хватит медлить, закажите «Горелка Sabaros MetalSpray Jet» от фирмы «Сабарос, ООО» в нашем каталоге БизОрг.

Плюсы «Сабарос, ООО»:

• пользователи сайта BizOrg. Su получают пакет особенных услуг. Как например, более выгодную стоимость;
• расплатиться можно подходящим для вас методом;
• «Сабарос, ООО» четко исполняет свои обязательства по отношению к организациям и физ лицам.

Ждем Вашего звонка!

FAQ

1. Как оформить заказ?

   Для того, чтобы оформить заявку на «Горелка Sabaros MetalSpray Jet» свяжитесь с компанией «Сабарос, ООО» по контактным данным, которые указаны сверху справа. Не забудьте указать, что нашли фирму на портале БизОрг.

2. Где получить более полную информацию о фирме «Сабарос, ООО»?

   Для получения полных данных об организации перейдите в правом верхнем углу страницы по ссылке-названию компании. Затем перейдите на нужную вкладку .

3. Предложение указано с ошибками, телефон не отвечает и т.д.

   Если у Вас возникли сложности при работе с «Сабарос, ООО» – сообщите идентификаторы организации (196476) и товара/услуги (18540036) в нашу службу по работе с клиентами.

Служебная информация

• «Горелка Sabaros MetalSpray Jet» относится к категориям: «Промышленное оборудование, станки, механизмы», «Сварочное и паяльное оборудование», «Оборудование для наплавки, напыления», «Оборудование для наплавки и напыления»;
• Дата создания предложения – 06. 07.2017, дата последнего изменения – 06.07.2017;
• За все время предложение было просмотрено 173 раза.

Обращаем ваше внимание на то, что торговая площадка BizOrg.su носит исключительно информационный характер и ни при каких условиях не является публичной офертой.
Заявленная компанией Сабарос, ООО цена товара «Горелка Sabaros MetalSpray Jet» может не быть окончательной ценой продажи. Для получения подробной информации о наличии и стоимости указанных товаров и услуг, пожалуйста, свяжитесь с представителями компании Сабарос, ООО по указанным телефону или адресу электронной почты.

Телефоны:

+7(495)414-57-65

Купить горелку Sabaros MetalSpray Jet в Москве:

ул. Крылатские Холмы, д. 47, оф. 4

Аутокринная CXCL8-зависимая инвазивность запускает модуляцию актиновой цитоскелетной сети и клеточной динамики

1. Ohgaki H, Kleihues P. Генетические пути к первичной и вторичной глиобластоме. Ам Джей Патол. 2007 г.; 170:1445–53. 10.2353/ajpath.2007.070011 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

2. Louis DN, Ohgaki H, Wiestler OD, Cavenee WK, Burger PC, Jouvet A, Scheitauer BW, Kleihues P. The 2007 Классификация ВОЗ опухолей центральной нервной системы. Акта Нейропатол. 2007 г.; 114:97–109. 10.1007/s00401-007-0243-4 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

3. Fisher T, Galanti G, Lavie G, Jacob-Hirsch J, Kventsel I, Zeligson S, Winkler R , Саймон А.Дж., Амариглио Н., Рехави Г., Торен А. Механизмы, действующие в противоопухолевой активности темозоломида при мультиформной глиобластоме. Рак Дж. 2007; 13:335–44. 10.1097/PPO.0b013e318157053f [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

4. Furnari FB, Fenton T, Bachoo RM, Mukasa A, Stommel JM, Stegh A, Hahn WC, Ligon KL, Louis DN, Brennan C, Chin Л., ДеПиньо Р.А., Кавени В.К. Злокачественная астроцитарная глиома: генетика, биология и пути лечения. Гены Дев. 2007 г.; 21:2683–710. 10.1101/гад.1596707 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

5. Haar CP, Hebbar P, Wallace GC 4th, Das A, Vandergrift WA 3rd, Smith JA, Giglio P, Patel SJ, Ray SK, Banik NL. Лекарственная устойчивость глиобластомы: мини-обзор. Нейрохим Рез. 2012 г.; 37:1192–200. 10.1007/s11064-011-0701-1 [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

6. Йовчевска И., Кочевар Н., Комель Р. Глиома и глиобластома – много ли мы (не) знаем? Мол Клин Онкол. 2013; 1: 935–41. 10.3892/mco.2013.172 [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

7. Лапа I, Карпентер Р.С., Ватабе К., Дебински В., Ло Х.В. Механизмы регуляции инвазии глиомы. Рак Летт. 2015 г.; 362:1–7. 10.1016/j.canlet.2015.03.015 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

8. Slettenaar VI, Wilson JL. Сеть хемокинов: цель в биологии рака? Adv Drug Deliv Rev. 2006; 58:962–74. 10.1016/j.addr.2006.03.012 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

9. Benoy IH, Salgado R, Van Dam P, Geboers K, Van Marck E, Scharpé S, Vermeulen PB, Dirix LY. Повышение интерлейкина-8 в сыворотке у больных ранним и метастатическим раком молочной железы коррелирует с ранним распространением и выживаемостью. Клин Рак Рез. 2004 г.; 10:7157–62. 10.1158/1078-0432.CCR-04-0812 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

10. Тодорович-Ракович Н., Милованович Дж. Интерлейкин-8 при прогрессировании рака молочной железы. J Интерферон Цитокин Res. 2013; 33: 563–70. 10.1089/jir.2013.0023 [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

11. Камалакар А., Бендре М.С., Вашам К.Л., Фаулер Т.В., Карвер А., Дилли Д.Д., Брейси Д.В., Акель Н.С., Маргулис А.Г. , Skinner RA, Swain FL, Hogue WR, Montgomery CO, et al. Циркулирующие уровни интерлейкина-8 объясняют остеолиз рака молочной железы у мышей и людей. Кость. 2014; 61: 176–85. 10.1016/j.bone.2014.01.015 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

12. Ван И, Сюй Р.Ц., Чжан С.Л., Ню С.Л., Цюй И., Ли Л.З., Мэн С.Ю. Секреция интерлейкина-8 раковыми клетками яичников увеличивает независимый от привязки рост, пролиферацию, ангиогенный потенциал, адгезию и инвазию. Цитокин. 2012 г.; 59:145–55. 10.1016/j.cyto.2012.04.013 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

13. Li Y, Liu L, Yin Z, Xu H, Li S, Tao W, Cheng H, Du L, Zhou X, Чжан Б. Влияние целевого подавления IL-8 на миграцию in vitro и инвазию клеток рака яичников SKOV3. Онкол Летт. 2017; 13: 567–72. 10.3892/ol.2016.5511 [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

14. Kuwada Y, Sasaki T, Morinaka K, Kitadai Y, Mukaida N, Chayama K. Возможное участие IL-8 и его рецепторов в инвазивности раковых клеток поджелудочной железы. Int J Oncol. 2003 г.; 22: 765–71. 10.3892/ijo.22.4.765 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

15. Yu S, Parameswaran N, Li M, Wang Y, Jackson MW, Liu H, Xin W, Zhou L. CRABP-II усиливает поджелудочную железу. миграции и инвазии раковых клеток путем стабилизации экспрессии интерлейкина 8. Онкотаргет. 2016; 8:52432–44. 10.18632/oncotarget.14194 [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

16. Rotondi M, Coperchini F, Latrofa F, Chiovato L. Роль хемокинов в микроокружении рака щитовидной железы: является ли CXCL8 основным игроком? Фронт Эндокринол (Лозанна). 2018; 9:314. 10.3389/fendo.2018.00314 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

17. Coperchini F, Croce L, Marinò M, Chiovato L, Rotondi M. Роль хемокиновых рецепторов в раке щитовидной железы и иммунотерапии. Endocr Relat Рак. 2019; 26: Р465–78. 10.1530/ERC-19-0163 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

18. Inoue K, Slaton JW, Eve BY, Kim SJ, Perrotte P, Balbay MD, Yano S, Bar-Eli M, Radinsky R, Pettaway CA, Dinney CP . Экспрессия интерлейкина 8 регулирует онкогенность и метастазирование при андроген-независимом раке предстательной железы. Клин Рак Рез. 2000 г.; 6:2104–19. 10.1097/00005392-1990-00218 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

19. Inoue K, Slaton JW, Kim SJ, Perrotte P, Eve BY, Bar-Eli M, Radinsky R, Dinney CP. Экспрессия интерлейкина 8 регулирует онкогенность и метастазирование рака мочевого пузыря человека. Рак рез. 2000 г.; 60:2290–99. 10.1097/00005392-1990-00483 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

20. Sharma I, Singh A, Siraj F, Saxena S. Передача сигналов IL-8/CXCR1/2 способствует пролиферации, инвазии и мимикрии опухолевых клеток при глиобластоме. J биомедицинских наук. 2018; 25:62. 10.1186/s12929-018-0464-y [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

21. Wu S, Singh S, Varney ML, Kindle S, Singh RK. Модуляция экспрессии CXCL-8 в клетках меланомы человека регулирует рост опухоли, ангиогенез, инвазию и метастазирование. Рак Мед. 2012 г.; 1: 306–17. 10.1002/cam4.28 [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

22. Ли А., Варни М.Л., Сингх Р.К. Экспрессия интерлейкина 8 и его рецепторов в клетках карциномы толстой кишки человека с разным метастатическим потенциалом. Клин Рак Рез. 2001 г.; 7:3298–304. [PubMed] [Google Scholar]

23. Lee YS, Choi I, Ning Y, Kim NY, Khatchadourian V, Yang D, Chung HK, Choi D, LaBonte MJ, Ladner RD, Nagulapalli Venkata KC, Rosenberg DO, Petasis NA , и другие. Интерлейкин-8 и его рецептор CXCR2 в микроокружении опухоли способствуют росту, прогрессированию и метастазированию рака толстой кишки. Бр Дж Рак. 2012 г.; 106: 1833–41. 10.1038/bjc.2012.177 [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

24. Fang W, Ye L, Shen L, Cai J, Huang F, Wei Q, Fei X, Chen X, Guan H, Wang W, Li X, Ning G. Опухолеассоциированные макрофаги способствуют метастатическому потенциалу щитовидной железы папиллярный рак, высвобождая CXCL8. Канцерогенез. 2014; 35:1780–87. 10.1093/carcin/bgu060 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

25. Ван Меир Э.Г. Цитокины и опухоли центральной нервной системы. Глия. 1995 год; 15: 264–88. 10.1002/glia.440150308 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

26. Brat DJ, Bellail AC, Van Meir EG. Роль интерлейкина-8 и его рецепторов в глиомогенезе и опухолевом ангиогенезе. Нейро Онкол. 2005 г.; 7:122–33. 10.1215/S1152851704001061 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

27. Fidoamore A, Cristiano L, Antonosante A, d’Angelo M, Di Giacomo E, Astarita C, Giordano A, Ippoliti R, Benedetti E, Cimini A. Микроокружение стволовых клеток глиобластомы: паракринные роли ниши в лекарствах и Радиорезистентность. Стволовые клетки 2016; 2016:6809105. 10.1155/2016/6809105 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

28. Hoffmann E, Dittrich-Breiholz ​​O, Holtmann H, Kracht M. Множественный контроль экспрессии гена интерлейкина-8. Дж. Лейкок Биол. 2002 г.; 72:847–55. [PubMed] [Академия Google]

29. Oeckinghaus A, Ghosh S. Семейство факторов транскрипции NF-kappaB и его регуляция. Колд Спринг Харб Перспект Биол. 2009 г.; 1:a000034. 10.1101/cshperspect.a000034 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

30. Raychaudhuri B, Vogelbaum MA. IL-8 является медиатором NF-kB-индуцированной инвазии глиом. Дж. Нейроонкол. 2011 г.; 101: 227–35. 10.1007/s11060-010-0261-2 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

31. Ha H, Debnath B, Neamati N. Роль оси CXCL8-CXCR1/2 в раке и воспалительных заболеваниях. Тераностика. 2017; 7:1543–88. 10.7150/thno.15625 [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

32. Бейтс Р.С., ДеЛео М.Дж. 3-й, Меркурио А.М. Эпителиально-мезенхимальный переход карциномы толстой кишки включает экспрессию IL-8 и CXCR-1-опосредованный хемотаксис. Разрешение ячейки опыта. 2004 г.; 299: 315–24. 10.1016/j.yexcr.2004.05.033 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

33. Hasan T, Caragher SP, Shireman JM, Park CH, Atashi F, Baisiwala S, Lee G, Guo D, Wang JY, Дей М., Ву М., Лесняк М.С., Горбински С.М. и соавт. Передача сигналов интерлейкина-8/CXCR2 регулирует индуцированную терапией пластичность и усиливает онкогенность при глиобластоме. Клеточная смерть Дис. 2019; 10:292. 10.1038/s41419-019-1387-6 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

34. Lauffenburger DA, Horwitz AF. Миграция клеток: физически интегрированный молекулярный процесс. Клетка. 1996 год; 84:359–69. 10.1016/S0092-8674(00)81280-5 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

35. Friedl P, Bröcker EB. Биология клеточной локомоции внутри трехмерного внеклеточного матрикса. Cell Mol Life Sci. 2000 г.; 57:41–64. 10.1007/s000180050498 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

36. Чинтала С.К., Савайя Р., Аггарвал Б.Б., Маджумдер С., Гири Д.К., Кирицис А.П., Гокаслан З.Л., Рао Дж.С. Для индукции матриксной металлопротеиназы-9 требуется полимеризованный актиновый цитоскелет в клетках злокачественной глиомы человека. Дж. Биол. Хим. 1998 год; 273:13545–51. 10.1074/jbc.273.22.13545 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

37. Джузенова С.С., Фидлер В., Меммель С., Катцер А., Хартманн С., Крон Г., Циммерманн Х., Шольц С.Дж., Полат Б., Флентье М. , Сухоруков ВЛ. Организация актинового цитоскелета, модификация клеточной поверхности и скорость инвазии 5 клеточных линий глиобластомы, различающихся статусом PTEN и p53. Разрешение ячейки опыта. 2015 г.; 330:346–57. 10.1016/j.yexcr.2014.08.013 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

38. O’Hayre M, Salanga CL, Handel TM, Allen SJ. Хемокины и рак: миграция, внутриклеточная сигнализация и межклеточная коммуникация в микроокружении. Биохим Дж. 2008; 409: 635–49. 10.1042/BJ20071493 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

39. Waugh DJ, Wilson C. Путь интерлейкина-8 при раке. Клин Рак Рез. 2008 г.; 14:6735–41. 10.1158/1078-0432.CCR-07-4843 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

40. Attal H, Cohen-Hillel E, Meshel T, Wang JM, Gong W, Ben-Baruch A. Внутриклеточный кросс- разговор между GPCR CXCR1 и CXCR2: роль сайтов фосфорилирования карбоксильных концов. Разрешение ячейки опыта. 2008 г.; 314: 352–65. 10.1016/j.yexcr.2007.09.019 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

41. Rose JJ, Foley JF, Murphy PM, Venkatesan S. О механизме и значении лиганд-индуцированной интернализации рецепторов хемокинов нейтрофилов человека CXCR1 и CXCR2. Дж. Биол. Хим. 2004 г.; 279: 24372–86. 10.1074/jbc.M401364200 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

42. Лопес А.Х., Брандолини Л., Арамини А., Бьянкини Г., Сильва Р.Л., Заперлон А.С., Верри В.А. младший, Алвес-Фильо Х.К., Кунья Ф.К., Тейшейра ММ, Аллегретти М, Кунья ТМ. DF2755A, новый неконкурентный аллостерический ингибитор CXCR1/2, уменьшает воспалительную и послеоперационную боль. Фармакол рез. 2016; 103:69–79. 10.1016/j.phrs.2015.11.005 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

43. Телен М. Танцы под музыку хемокинов. Нат Иммунол. 2001 г.; 2:129–34. 10.1038/84224 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

44. Lin CH, Cheng HW, Ma HP, Wu CH, Hong CY, Chen BC. Тромбин индуцирует активацию NF-kappaB и экспрессию IL-8/CXCL8 в эпителиальных клетках легких посредством Rac1-зависимого пути PI3K/Akt. Дж. Биол. Хим. 2011 г.; 286:10483–94. 10.1074/jbc.M110.112433 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

45. Vignjevic D, Montagnac G. Реорганизация дендритной актиновой сети во время миграции и инвазии раковых клеток. Семин Рак Биол. 2008 г.; 18:12–22. 10.1016/j.semcancer.2007.08.001 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

46. Hood JD, Cheresh DA. Роль интегринов в клеточной инвазии и миграции. Нат Рев Рак. 2002 г.; 2: 91–100. 10.1038/nrc727 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

47. D’Abaco GM, Kaye AH. Интегрины: молекулярные детерминанты инвазии глиомы. Дж. Клин Нейроски. 2007 г.; 14:1041–48. 10.1016/j.jocn.2007.06.019[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

48. Шлепфер Д.Д., Митра С.К. Множественные связи связывают FAK с подвижностью и инвазией клеток. Curr Opin Genet Dev. 2004 г.; 14:92–101. 10.1016/j.gde.2003.12.002 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

49. Eke I, Cordes N. Сигнализация фокальной адгезии и резистентность к терапии при раке. Семин Рак Биол. 2015 г.; 31: 65–75. 10.1016/j.semcancer.2014.07.009 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

50. Cohen-Hillel E, Yron I, Meshel T, Soria G, Attal H, Ben-Baruch A. CXCL8-индуцированное фосфорилирование FAK через CXCR1 и CXCR2: механизмы, связанные с цитоскелетом и интегрином, сходятся с регуляторными путями FAK рецептор-специфическим образом. Цитокин. 2006 г.; 33:1–16. 10.1016/j.cyto.2005.11.006 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

51. Томар А., Лоусон С., Гассемиан М., Шлепфер Д.Д. Кортактин как мишень для ФАК в регуляции динамики фокальной адгезии. ПЛОС Один. 2012 г.; 7:e44041. 10.1371/journal.pone.0044041 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

52. Chen HC, Appeddu PA, Isoda H, Guan JL. Фосфорилирование тирозина 397 в киназе фокальной адгезии необходимо для связывания фосфатидилинозитол-3-киназы. Дж. Биол. Хим. 1996 год; 271: 26329–34. 10.1074/jbc.271.42.26329 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

53. Ху Б., Ярзынка М.Дж., Го П., Иманиши Ю., Шлепфер Д.Д., Ченг С.Ю. Ангиопоэтин 2 индуцирует инвазию клеток глиомы путем стимуляции экспрессии матриксной металлопротеазы 2 через сигнальный путь интегрина альфаvбета1 и киназы фокальной адгезии. Рак рез. 2006 г.; 66: 775–83. 10.1158/0008-5472.CAN-05-1149 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

54. Kolli-Bouhafs K, Boukhari A, Abusnina A, Velot E, Gies JP, Lugnier C, Rondé P. Тимохинон уменьшает миграцию и инвазию клеток глиобластомы человека, связанных с FAK, MMP-2 и MMP-9. понижающее регулирование. Инвестируйте в новые лекарства. 2012 г.; 30:2121–31. 10.1007/s10637-011-9777-3 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

55. Park CM, Park MJ, Kwak HJ, Lee HC, Kim MS, Lee SH, Park IC, Rhee CH, Hong SI. Ионизирующее излучение усиливает секрецию матриксной металлопротеиназы-2 и инвазию клеток глиомы через сигнальные пути p38/Akt, опосредованные Src/рецептором эпидермального фактора роста, и фосфатидилинозитол-3-киназа/Akt. Рак рез. 2006 г.; 66:8511–19. 10.1158/0008-5472.CAN-05-4340 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

56. Zhang Y, Kwok-Shing Ng P, Kucherlapati M, Chen F, Liu Y, Tsang YH, de Velasco G, Jeong KJ, Akbani R, Hadjipanayis A, Pantazi A, Bristow CA, Lee E, et al. Панраковый протеогеномный атлас изменений пути PI3K/AKT/mTOR. Раковая клетка. 2017; 31:820–832.e3. 10.1016/j.ccell.2017.04.013 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

57. Wang S, Basson MD. Akt непосредственно регулирует киназу фокальной адгезии через ассоциацию и фосфорилирование серина: значение для индуцированного давлением метастазирования рака толстой кишки. Am J Physiol Cell Physiol. 2011 г.; 300: C657–70. 10.1152/ajpcell.00377.2010 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

58. Raftopoulou M, Hall A. Миграция клеток: лидируют rho GTPases. Дев биол. 2004 г.; 265:23–32. 10.1016/j.ydbio.2003.06.003 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

59. Киркбрайд К.С., Сунг Б.Х., Синха С., Уивер А.М. Кортактин: многофункциональный регулятор клеточной инвазивности. Сотовый Адх Мигр. 2011 г.; 5:187–98. 10.4161/cam.5.2.14773 [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

60. Clark ES, Whigham AS, Yarbrough WG, Weaver AM. Кортактин является важным регулятором секреции матриксной металлопротеиназы и деградации внеклеточного матрикса в инвадоподиях. Рак рез. 2007 г.; 67:4227–35. 10.1158/0008-5472.КАН-06-3928 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

61. Genna A, Lapetina S, Lukic N, Twafra S, Meirson T, Sharma VP, Condeelis JS, Gil-Henn H. Pyk2 и FAK по-разному регулируют образование и функцию инвадоподий. в клетках рака молочной железы. Джей Селл Биол. 2018; 217: 375–95. 10.1083/jcb.201702184 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

62. Matsuo T, Miyata Y, Watanabe S, Ohba K, Hayashi T, Kanda S, Sakai H. Патологическое значение и прогностическое значение экспрессии фосфорилированного кортактина у пациентов с саркоматоидным почечно-клеточным раком. Урология. 2011 г.; 78:476.e9–15. 10.1016/j.urology.2011.03.019 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

63. Сарбасов Д.Д., Гертин Д.А., Али С.М., Сабатини Д.М. Фосфорилирование и регуляция Akt/PKB комплексом rictor-mTOR. Наука. 2005 г.; 307: 1098–101. 10.1126/science.1106148 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

64. Cheung M, Testa JR. Разнообразные механизмы активации пути AKT при злокачественных опухолях человека. Цели лекарств против рака Curr. 2013; 13: 234–44. 10.2174/1568009611313030002 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

65. Majewska E, Szeliga M. Передача сигналов AKT/GSK3β при глиобластоме. Нейрохим Рез. 2017; 42:918–24. 10.1007/s11064-016-2044-4 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

66. Deakin NO, Turner CE. Паксилин ингибирует HDAC6, регулируя ацетилирование микротрубочек, структуру Гольджи и поляризованную миграцию. Джей Селл Биол. 2014; 206: 395–413. 10.1083/jcb.201403039 [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

67. Боггс А.Е., Витоло М.И., Уиппл Р.А., Шарпантье М.С., Голубева О.Г., Иоффе О.Б., Таттл К.С., Слович Дж., Лу Ю. , Миллс Г.Б., Мартин С.С. Ацетилирование α-тубулина, повышенное в метастатических и базальноподобных клетках рака молочной железы, способствует образованию микрощупалец, адгезии и инвазивной миграции. Рак рез. 2015 г.; 75:203–15. 10.1158/0008-5472.CAN-13-3563 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

68. Wang J, Huo K, Ma L, Tang L, Li D, Huang X, Yuan Y, Li C, Wang W, Guan W, Chen H, Jin C, Wei J, et al. К пониманию сети взаимодействия белков печени человека. Мол Сист Биол. 2017; 13:965. 10.15252/msb.20178107 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

69. Спиринг Д., Ходжсон Л. Динамика малых ГТФаз Rho-семейства в регуляции актина и подвижности. Сотовый Адх Мигр. 2011 г.; 5: 170–80. 10.4161/cam.5.2.14403 [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

70. Ханна С., Эль-Сибай М. Сигнальные сети Rho GTPases в подвижности клеток. Сотовый сигнал. 2013; 25:1955–61. 10.1016/j.cellsig.2013.04.009 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

71. Cardama GA, Gonzalez N, Maggio J, Menna PL, Gomez DE. Rho GTPases как терапевтические мишени при раке (обзор). Int J Oncol. 2017; 51:1025–34. Review 10.3892/ijo.2017.4093 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

72. Brandolini L, Benedetti E, Ruffini PA, Russo R, Cristiano L, Antonosante A, d’Angelo M, Castelli V , Джордано А., Аллегретти М., Чимини А. Пути CXCR1/2 при нейропатической боли, вызванной паклитакселом. Онкотаргет. 2017; 8:23188–201. 10.18632/oncotarget.6234 [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

73. Maugeri-Saccà M, De Maria R. Путь Бегемота при нормальном развитии и раке. Фармакол Тер. 2018; 186: 60–72. 10.1016/j.pharmthera.2017.12.011 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

74. Artinian N, Cloninger C, Holmes B, Benavides-Serrato A, Bashir T, Gera J. Фосфорилирование компонента пути бегемота AMOTL2 с помощью киназы mTORC2 способствует передаче сигналов YAP, что приводит к усилению роста и инвазивности глиобластомы. Дж. Биол. Хим. 2015 г.; 290:19387–401. 10.1074/jbc.M115.656587 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

75. Yang R, Wu Y, Zou J, Zhou J, Wang M, Hao X, Cui H. Датчик Hippo TAZ способствует пролиферации клеток и образованию опухолей клеток глиобластомы через путь EGFR. Онкотаргет. 2016; 7:36255–65. 10.18632/oncotarget.9199 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

76. Yu FX, Zhao B, Panupinthu N, Jewell JL, Lian I, Wang LH, Zhao J, Yuan H, Tumaneng K , Ли Х, Фу XD, Миллс ГБ, Гуань К. Л. Регуляция пути Hippo-YAP с помощью передачи сигналов рецептора, связанного с G-белком. Клетка. 2012 г.; 150: 780–91. 10.1016/j.cell.2012.06.037 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

77. Шариф Г.М., Шмидт М.О., Йи С., Ху З., Хаддад Б.Р., Глазго Э., Ригель А.Т. , Wellstein A. Плотность роста клеток модулирует инвазию сосудов раковых клеток посредством активности пути Hippo и передачи сигналов CXCR2. Онкоген. 2015 г.; 34:5879–89. 10.1038/onc.2015.44 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

78. Galzio R, Rosati F, Benedetti E, Cristiano L, Aldi S, Mei S, D’Angelo B, Gentile R, Laurenti G, Cifone MG, Giordano A, Cimini A. Гликозилированный нуклеолин как маркер глиом человека. Джей Селл Биохим. 2012 г.; 113: 571–79. 10.1002/jcb.23381 [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

79. Benedetti E, Antonosante A, d’Angelo M, Cristiano L, Galzio R, Destouches D, Florio TM, Dhez AC, Astarita C, Cinque B , Fidoamore A, Rosati F, Cifone MG, et al. Антагонист нуклеолина вызывает аутофагическую гибель клеток в первичных клетках глиобластомы человека и снижает рост опухоли in vivo в модели ортотопической опухоли головного мозга. Онкотаргет. 2015 г.; 6:42091–104. 10.18632/oncotarget.5990 [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

80. Schindelin J, Arganda-Carreras I, Frize E, Kaynig V, Longair M, Pietzsch T, Preibisch S, Rueden C, Saalfeld S, Schmid B, Tinevez JY, White DJ, Hartenstein V, et al. Фиджи: платформа с открытым исходным кодом для анализа биологических изображений. Нат Методы. 2012 г.; 9: 676–82. 10.1038/nmeth.2019 [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

Зондовая диагностика пламени Метеотрона